Enzimas

Eva Rudolf-Müller es escritora independiente en el equipo médico de Estudió medicina humana y ciencias de la prensa y ha trabajado repetidamente en ambas áreas: como médica en la clínica, como revisora ​​y como periodista médica para varias revistas especializadas. Actualmente trabaja en el periodismo online, donde se ofrece una amplia gama de medicinas a todo el mundo.

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Las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores para controlar y acelerar las reacciones bioquímicas en el organismo sin que se modifiquen en el proceso. Están contenidos en todas las células del cuerpo y son esenciales para todas las funciones corporales. Las enzimas no solo controlan la digestión, sino también todo el metabolismo y, por tanto, son un factor esencial para la salud. Lea todo lo que necesita saber sobre las enzimas: definición, estructura, función y problemas de salud relacionados con las enzimas.

Que son las enzimas

Las enzimas del cuerpo humano son en la mayoría de los casos moléculas gigantes compuestas de proteínas y vitales; prácticamente nada funciona en el organismo sin enzimas. La función de estos llamados biocatalizadores es permitir o acelerar reacciones bioquímicas en las células.

En tales reacciones, por ejemplo, ciertas sustancias (sustratos) se descomponen o convierten. Algunas enzimas funcionan de una manera muy específica: solo pueden unirse a un determinado sustrato y permitir su conversión química. Otros reaccionan con diferentes sustratos, pero están estrechamente vinculados a un tipo de reacción (ver a continuación: Clases de enzimas).

A menudo, las enzimas solo pueden desarrollar su efecto cuando son activadas por un llamado cofactor o varios cofactores. Estos pueden ser iones metálicos (como iones de hierro, cobre o zinc) o moléculas orgánicas (como vitaminas). Los cofactores están vinculados sólo temporal o firme y permanentemente a una enzima. En el segundo caso, también se les llama grupo protésico.

¿Cuál es la función de las enzimas?

Las enzimas permiten y aceleran casi todas las reacciones bioquímicas del cuerpo. Estas reacciones incluyen una amplia variedad de procesos metabólicos, así como la "lectura" (transcripción) y la duplicación (replicación) de la información genética.

En tales reacciones, las enzimas se combinan temporalmente con la sustancia que se va a convertir (sustrato) para que pueda descomponerse o modificarse de otro modo, por ejemplo. Las enzimas en sí mismas permanecen sin cambios. Sin embargo, aseguran que se reduzca la energía requerida para la reacción (energía de activación). En realidad, la mayoría de los procesos químicos en las células requieren una energía de activación tan alta que a la temperatura ambiente predominante (temperatura corporal interna de aprox.37 grados Celsius) no puede o solo muy lentamente. Es solo cuando las enzimas reducen la energía de activación que tales reacciones son posibles o se aceleran en un grado suficiente.

Las enzimas se pueden dividir en seis grupos principales, según el tipo de reacción química que catalizan. Estas clases de enzimas (y algunos de sus subgrupos) son:

1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones en las que se transfieren electrones (reacciones redox); por ejemplo, deshidrogenasas, oxidasas, reductasas, catalasas
2. Transferasas: catalizan reacciones en las que grupos funcionales completos (como los grupos fosfato) se transfieren de una molécula a otra; por ejemplo, transaminasas, quinasas, ADN polimerasas
3. Hidrolasas: catalizan reacciones en las que se forma un enlace químico con el escape de agua o se divide con la adición de agua; por ejemplo, peptidasas, fosfatasas, proteasas
4. Liasas: catalizan reacciones en las que se dividen o forman enlaces químicos sin consumir energía; por ejemplo, aldolasa
5. Isomerasas: aseguran que las relaciones de unión dentro de una molécula se reorganicen; por ejemplo, racemasas, topoisomerasas
6. Ligasas (sintetasas): catalizan reacciones en las que dos moléculas se conectan entre sí mientras consumen energía; por ejemplo, carboxilasas

¿Qué enzimas existen?

A continuación, encontrará una pequeña selección de enzimas importantes, su aparición y tareas.

Apellido	Ocurrencia	Tareas
Lisozima	saliva	divide ciertos bloques de construcción de las paredes de las células bacterianas y mata a los patógenos (efecto bactericida)
Amilasas, lipasas, proteasas	Oral y páncreas, jugo gástrico y secreciones intestinales.	Digestión de carbohidratos (amilasas), grasas (lipasas) y proteínas (proteasas)
GOT (glutamato oxalacetato transaminasa - ASAT)	Hígado, corazón y músculos esqueléticos, riñones y pulmones	acelera el metabolismo de los aminoácidos (componentes básicos de las proteínas)
GPT (glutamato piruvato transaminasa - ALAT)	hígado	Desglose de proteínas en las células del hígado.
CK (creatina quinasa)	Células musculares y cerebro	Proveedor de energia
AP (fosfatasa alcalina)	en las células y los líquidos corporales, especialmente en el hígado, los conductos biliares y los huesos	divide los llamados ésteres de ácido fosfórico; Su nivel en sangre da, entre otras cosas, indicaciones de enfermedades del hígado y de la vesícula biliar.
LAP (leucina aminopeptidasa)	Intestinos, riñones, bilis, jugo gástrico, saliva, plasma	Importante para el metabolismo de las proteínas
Gamma-GT (gamma-glutamiltransferasa)	v. una. en el riñón (menos en el páncreas, el bazo, el hígado y el intestino delgado)	Transferencia de aminoácidos
SDH (sorbitol deshidrogenasa, succinato deshidrogenasa)	hígado	Conversión de sorbitol en fructosa
LDH (lactato deshidrogenasa)	en todas las células de todos los órganos	Fermentación del ácido láctico para la producción de energía.
Colinesterasa	Suero, intestino, páncreas	divide los llamados compuestos de colina; el recuento sanguíneo muestra qué tan bien el hígado puede producir proteínas
Aldolasa	3 subgrupos: en corazón y músculos esqueléticos; en nervios, tiroides y tejido adiposo; en el hígado, riñón, intestino delgado	cataliza la descomposición del azúcar de la fruta (fructosa)
Fosfatasas ácidas	en sangre, huesos, semen y secreciones prostáticas	escinde los ésteres de ácido fosfórico y cataliza las transfosforilaciones

¿Qué problemas pueden causar las enzimas?

Existen varios defectos enzimáticos congénitos, algunos de los cuales pueden tener graves consecuencias. Un ejemplo es la porfiria: este es un grupo de enfermedades metabólicas que están asociadas con la formación alterada del pigmento rojo hemo. La causa es que una o más de las enzimas involucradas en la formación del hemo tienen una disfunción determinada genéticamente.

Dependiendo del tipo de porfiria, esto puede provocar diversos síntomas como dolor abdominal tipo cólico, vómitos, estreñimiento crónico, fiebre, cambios de humor, parálisis o problemas cardiovasculares.

En la enfermedad metabólica congénita fenilcetonuria, el bloque de construcción de proteínas fenilalanina no se puede descomponer debido a un trastorno enzimático. Por tanto, se acumula en el organismo. Esto ya se nota en la infancia: el exceso de fenilalanina afecta el desarrollo del cerebro. Las consecuencias son retraso mental, desarrollo físico lento y convulsiones.

La llamada galactosemia es muy peligrosa, pero afortunadamente rara vez: también es un trastorno relacionado con enzimas en el metabolismo del azúcar. El cuerpo de la persona afectada carece de enzimas para procesar la galactosa. Aunque el azúcar se puede absorber en la sangre a través de la pared intestinal, no se puede procesar más. Entonces se acumula en la sangre. Dado que la galactosa también se encuentra en la leche materna, los niños amamantados afectados muestran síntomas como vómitos, diarrea y retraso del crecimiento. Si continúan suministrando galactosa con sus alimentos, existe el riesgo de daños graves e incluso la muerte.

Si es intolerante a la lactosa, su cuerpo no produce cantidades suficientes de la enzima lactasa. Como resultado, el azúcar de la leche (lactosa) no se puede descomponer en el intestino delgado y, por lo tanto, no se puede absorber en la sangre. En cambio, pasa al intestino grueso, donde es metabolizado por bacterias. Esto puede provocar dolor abdominal, gases y diarrea, entre otras cosas.

La intolerancia a la histamina es un cuadro clínico controvertido. La sustancia mensajera histamina se encuentra naturalmente en el cuerpo. Además, ciertos alimentos pueden aumentar la cantidad de histamina en el cuerpo. Algunas personas reaccionan a esto con reacciones de intolerancia (picazón, adicción a las ortigas, palpitaciones, etc.). Es posible que las enzimas necesarias para la degradación de la histamina no estén disponibles en cantidades suficientes o que su función esté alterada.

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